ڈسلفائیڈ بانڈز بہت سے پروٹینوں کی سہ جہتی ساخت کا ایک ناگزیر حصہ ہیں۔یہ ہم آہنگی بانڈ تقریباً تمام خلیاتی پیپٹائڈس اور پروٹین مالیکیولز میں پائے جاتے ہیں۔
ایک ڈسلفائیڈ بانڈ اس وقت بنتا ہے جب ایک سسٹین سلفر ایٹم پروٹین میں مختلف پوزیشنوں پر سسٹین سلفر ایٹم کے دوسرے نصف کے ساتھ ایک ہم آہنگی واحد بانڈ بناتا ہے۔یہ بانڈز پروٹین کو مستحکم کرنے میں مدد کرتے ہیں، خاص طور پر وہ جو خلیات سے چھپتے ہیں۔
ڈسلفائیڈ بانڈز کی موثر تشکیل میں کئی پہلو شامل ہیں جیسے سیسٹین کا مناسب انتظام، امینو ایسڈ کی باقیات کا تحفظ، حفاظتی گروہوں کو ہٹانے کے طریقے، اور جوڑا بنانے کے طریقے۔
پیپٹائڈس کو ڈسلفائڈ بانڈز کے ساتھ پیوند کیا گیا تھا۔
گٹو آرگنزم میں ایک بالغ ڈسلفائیڈ بانڈ رنگ کی ٹیکنالوجی ہے۔اگر پیپٹائڈ میں Cys کا صرف ایک جوڑا ہے، تو ڈسلفائڈ بانڈ کی تشکیل سیدھی ہے۔پیپٹائڈس کو ٹھوس یا مائع مراحل میں ترکیب کیا جاتا ہے،
پھر اسے pH8-9 محلول میں آکسائڈائز کیا گیا۔جب ڈسلفائیڈ بانڈز کے دو یا زیادہ جوڑے بنانے کی ضرورت ہوتی ہے تو ترکیب نسبتاً پیچیدہ ہوتی ہے۔اگرچہ ڈسلفائڈ بانڈ کی تشکیل عام طور پر مصنوعی اسکیم میں دیر سے مکمل ہوتی ہے، بعض اوقات پہلے سے تیار شدہ ڈسلفائڈز کا تعارف پیپٹائڈ چینز کو جوڑنے یا لمبا کرنے کے لیے فائدہ مند ہوتا ہے۔Bzl ایک Cys تحفظ دینے والا گروپ ہے، Meb، Mob، tBu، Trt، Tmob، TMTr، Acm، Npys، وغیرہ، بڑے پیمانے پر علامت میں استعمال ہوتا ہے۔ہم ڈسلفائڈ پیپٹائڈ ترکیب میں مہارت رکھتے ہیں بشمول:
1. دو جوڑے ڈسلفائیڈ بانڈز مالیکیول کے اندر بنتے ہیں اور دو جوڑے ڈسلفائیڈ بانڈز مالیکیولز کے درمیان بنتے ہیں۔
2. مالیکیول کے اندر ڈسلفائیڈ بانڈز کے تین جوڑے بنتے ہیں اور مالیکیولز کے درمیان ڈسلفائیڈ بانڈز کے تین جوڑے بنتے ہیں۔
3. انسولین پولی پیپٹائڈ کی ترکیب، جہاں مختلف پیپٹائڈ کی ترتیب کے درمیان دو جوڑے ڈسلفائڈ بانڈز بنتے ہیں
4. ڈسلفائیڈ بانڈڈ پیپٹائڈس کے تین جوڑوں کی ترکیب
cysteinyl امینو گروپ (Cys) اتنا خاص کیوں ہے؟
Cys کی سائیڈ چین میں ایک بہت ہی فعال رد عمل والا گروپ ہے۔اس گروپ میں موجود ہائیڈروجن ایٹم آسانی سے آزاد ریڈیکلز اور دوسرے گروپس سے بدل جاتے ہیں، اور اس طرح آسانی سے دوسرے مالیکیولز کے ساتھ ہم آہنگی بندھن بنا سکتے ہیں۔
ڈسلفائیڈ بانڈز بہت سے پروٹینوں کی 3D ساخت کا ایک اہم حصہ ہیں۔ڈسلفائیڈ برج بانڈز پیپٹائڈ کی لچک کو کم کر سکتے ہیں، سختی کو بڑھا سکتے ہیں، اور ممکنہ تصاویر کی تعداد کو کم کر سکتے ہیں۔یہ تصویر کی حد حیاتیاتی سرگرمی اور ساختی استحکام کے لیے ضروری ہے۔اس کا متبادل پروٹین کی مجموعی ساخت کے لیے ڈرامائی ہو سکتا ہے۔ہائیڈرو فوبک امینو ایسڈ جیسے کہ اوس، آئیلے، ویل ایک ہیلکس سٹیبلائزر ہیں۔کیونکہ یہ سیسٹین کی تشکیل کے ڈسلفائیڈ بانڈ α-ہیلکس کو مستحکم کرتا ہے یہاں تک کہ اگر سسٹین ڈسلفائڈ بانڈز نہیں بناتا ہے۔یعنی، اگر تمام سسٹین کی باقیات کم حالت میں ہوں، (-SH، مفت سلف ہائیڈرل گروپس لے کر)، ہیلیکل ٹکڑوں کا ایک اعلی فیصد ممکن ہوگا۔
سسٹین کے ذریعے بننے والے ڈسلفائیڈ بانڈز ترتیری ڈھانچے کے استحکام کے لیے پائیدار ہوتے ہیں۔زیادہ تر صورتوں میں، بانڈز کے درمیان ایس ایس برجز کوٹرنری ڈھانچے کی تشکیل کے لیے ضروری ہیں۔بعض اوقات سسٹین کی باقیات جو ڈسلفائیڈ بانڈز بناتے ہیں بنیادی ڈھانچے میں بہت دور ہوتے ہیں۔ڈسلفائیڈ بانڈز کی ٹوپولوجی پروٹین پرائمری سٹرکچر ہومولوجی کے تجزیہ کی بنیاد ہے۔ہومولوگس پروٹین کی سسٹین کی باقیات بہت محفوظ ہیں۔صرف ٹرپٹوفن ہی شماریاتی طور پر سسٹین سے زیادہ محفوظ تھا۔
سیسٹین تھائیلیس کی کیٹلیٹک سائٹ کے مرکز میں واقع ہے۔سیسٹین براہ راست سبسٹریٹ کے ساتھ ایسیل انٹرمیڈیٹس تشکیل دے سکتا ہے۔کم شکل ایک "سلفر بفر" کے طور پر کام کرتی ہے جو پروٹین میں سیسٹین کو کم حالت میں رکھتی ہے۔جب پی ایچ کم ہوتا ہے، تو توازن کم ہونے والی -SH شکل کے حق میں ہوتا ہے، جب کہ الکلائن ماحول میں -SH کے آکسائڈائزڈ ہونے کا زیادہ امکان ہوتا ہے -SR، اور R ایک ہائیڈروجن ایٹم کے علاوہ کچھ بھی ہوتا ہے۔
سیسٹین ہائیڈروجن پیرو آکسائیڈ اور آرگینک پیرو آکسائیڈز کے ساتھ بھی ایک detoxicant کے طور پر رد عمل ظاہر کر سکتا ہے۔
پوسٹ ٹائم: مئی 19-2023